Iii réaction enzymatique, modèle de Michaëlis








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date de publication17.10.2016
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UTILISATION D’ENZYME EN CHIMIE ORGANIQUE

I) Généralités
Les enzymes sont des protéines catalysant les réactions du métabolisme. La plupart des réactions biochimiques sont catalysées par des enzymes distinctes et spécifiques, il y a donc un grand nombre d’enzymes différentes dans une cellule. L’enzyme agit sur un substrat qui produit la substance résultante de l’activité catalytique.

Le caractère primordial de l’activité des enzymes est leur spécificité double :

  • Une enzyme catalyse une réaction

  • Une enzyme se fixe sur un substrat ou une classe de composés ayant en commun des éléments bien précis



II) Classification des enzymes
Elle est basée sur la réaction de l’enzyme et non sur sa composition. On distingue 6 grands types d’enzymes :

  • Les oxydoréductases catalysent le transfert d’électrons et vont avoir comme substrat l’oxydant et le réducteur.

  • Les transférases catalysent le transfert d’un groupe d’atomes R de A vers B ou inversement.

  • Les hydrolases coupent la liaison souvent entre deux carbones ou entre un carbone et un soufre/oxygène/azote : C—X + H2O  C—OH + HX. Les réactions sont déplacées vers la rupture de la liaison.

  • Les lyases lient deux groupement d’atomes : A=B + X—Y  X—A—B—Y

  • Les isomérases permettent la formation d’un isomère d’une molécule donnée : X—A—B  A—B—X

  • Les ligases ou synthétases : produisent l’action inverse des hydrolases.



III) Réaction enzymatique, modèle de Michaëlis


  1. Généralité


S + E  ES  P + E


    1. Influence de la concentration en enzyme


La vitesse de la réaction augmente proportionnellement à la concentration en enzyme.


    1. Influence de la concentration en substrat


La concentration de substrat, de produit et du complexe enzyme-substrat évolue en fonction du temps.

S P








P
ES

S



temps


Phase pré-stationnaire très brève au cours de laquelle les premières molécules ainsi que les premiers complexes se forment.

Phase stationnaire dans laquelle la concentration en complexes enzyme-substrat est constante. La cinétique est d’ordre 0 et la vitesse de réaction est constante, cette phase se maintient tant que la concentration en substrat est saturante pour l’enzyme.

Phase post-stationnaire dans laquelle S devient limitante et la cinétique est d’ordre 1


    1. Variation de la vitesse en fonction de S


V
Vm cinétique d’ordre 0

Enzyme saturée
Courbe de saturation

Cinétique d’ordre 1

S


  1. Équation de Michaëlis


On fait une première approximation :

k-2 << k2 lors de la première phase stationnaire.
avec (Km : constante de Michaëlis)

Si S  Km, la réaction est d’ordre 0 avec une vitesse très proche de Vm

Si S  Km, la réaction est d’ordre 1 avec
Km est indépendant de la concentration en enzyme, c’est une constante de dissociation indépendante ou dynamique, elle correspond à la concentration du substrat pour laquelle la vitesse atteint la moitié de la vitesse maximale. Le Km de l’enzyme varie entre 10-1 et 10-8 moles d’enzyme. Le Km va permettre l’estimation la vitesse d’une réaction de l’enzyme pour son substrat.


  1. Détermination des paramètres cinétiques


1/V


Représentation de Linewear et Bürk

1/Vm
1/S

-1/Km


  1. Effecteurs de l’activité enzymatique




  • Les agents physiques : température et pH

  • Les agents chimiques : activateur et inhibiteur




    1. Influence de la température


Activité

enzymatique





activation dénaturation




T optimale T (°C)



    1. Influence du pH


Activité

enzymatique





activation dénaturation




pH optimum pH



    1. Inhibiteur de l’activité enzymatique


De nombreuses substances sont capables, en se combinant avec les enzymes, de s’opposer au déroulement normal de la réaction. Elles agissent en se combinant soit avec l’enzyme, soit avec le substrat, soit avec le complexe enzyme-substrat. On parle d’inhibiteur réversible quand leur effet est indépendant du temps et disparaît quand ils sont éliminés, et d’inhibiteurs irréversibles quand leur effet s’accroît avec le temps et subsiste après leur élimination.


      1. Inhibition compétitive



Quand l’inhibiteur est un analogue stérique de S, il y a compétition pour la fixation sur le site actif.

k1 k1

E+S   ES  E + P

k-1
E + I   EI

KI


E
S



I

1/V

avec inhibiteur sans inhibiteur

Pour un inhibiteur compétitif, Vm est constante et Km est modifié.




-1/Km -1/K’m


1/S

      1. Inhibition non compétitive



E

La fixation de l’inhibiteur est indépendante de celle du substrat.

K’I

ES + I  ESI


1/V

avec inhibiteur sans inhibiteur

Pour un inhibiteur non compétitif, Km est constante et Vm est modifiée.








-1/Km -1/K’m


1/S

IV) Enzymes en synthèse organique


  1. Synthèse de la L-Lysine


H2O

Lactane racémique (D, L) ——————— L-Lysine + forme D de lactane

Aminopeptidases
Rendement de 100 %
Racémase


  1. Synthèse de l’insuline


L’insuline est composée de deux peptides : une unité de 21 acides aminés et une unité de 30 acides aminés.
Gly 1 — cys 6 — cys 7 — cys 11 — cys 20


  1. Conclusion


Outre leur sélectivité, les enzymes ont de nombreuses applications en synthèse du fait de leurs conditions douces de réaction (pH entre 5 et 9, température entre 10 et 40°C, capacité à travailler dans l’eau et en milieu organique), leur faible coût pour la plupart, la possibilité de les récupérer par immobilisation sur différents supports et de les préparer (par fermentation par exemple), de plus elles génèrent des économies d’énergie, sont biodégradables et catalyseurs à faible doses.

Leurs inconvénients sont leur prix pour certaines, leur dénaturation, les co-facteurs chers à obtenir nécessaires pour certaines, et la nécessité d’ajuter le pH et la température.

V) Applications courantes
Elles sont utilisées pour l’alimentation humaine en tant qu’auxiliaires de fabrication. On les retrouve dans les industries amidonneries glucoseries et dans les industries laitières. Elles peuvent également être utilisées comme additifs dans les boissons et le pain (exemple : levure de boulangerie). Elles sont également utilisées dans l’alimentation animale pour augmenter la digestibilité des aliments.

On les retrouve au quotidien dans les produits de beauté, certaines enzymes aidant des principes actifs à pénétrer dans la peau en débarrassant la kératine à la surface de la peau, dans la coloration des jeans, dans la dépollution.
On les trouve également dans les lessives. Les lessives sont composées de détergents et de tensio-actifs qui lavent, de composés alcalins qui vont augmenter leur efficacité en jouant sur le pH, d’agents séquestrants (ou chélatans) anti-calcaire, de produits complexants : les agents anti-redéposition, d’enzymes, et éventuellement d’azurants optiques, d’agents de blanchiment, de parfum, d’agents anti-déteinte, d’adoucissants. Les enzymes contenues dans les lessives sont des protéases (pour éliminer sang, viande, etc.), de lipases (pour les graisses), d’amylases, de cellulases (pour raviver les couleurs), et d’oxydases (pour la décoloration des tâches). Leur enjeu est de diminuer le rejet de phosphate et l’énergie.

BILAN :

  • Avant 1900, les enzymes étaient utilisées à l’aveugle, puis à la fin du XIXième on a commencé à utiliser des enzymes pour la lessive, la transformation de filières amidon ou pour la fabrication de fromages.

  • Les applications actuelles non alimentaires concernent les lessives (34%), les textiles (11%), les papeteries et la tannerie.

  • Les applications alimentaires concernent l’amidonerie/glucoserie (25%), les boissons (27%), la panification (18%) et l’industrie laitière (48%)


100°










pH 14






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